Дыхательная и цепь окисления фосфорилирующие

0
8415

Введение :

Количество’АТФ, необходимый человеку для жизни, впечатляет. Сидячий человек 70 кг требуется около 2000 ккал на один день’деятельность. Чтобы обеспечить как можно больше’энергия, сусло 83 кг д’ATP. однако, человек содержит только’о 250 г д’ATP. Несоответствие между количеством’АТФ, которым мы обладаем, и количество, которое мы расходуем, объясняется рециркуляцией’АДФ и АТФ. Каждая молекула’АТФ перерабатывается примерно 300 раз в день. Эта переработка осуществляется главным образом путем окислительного фосфорилирования.

L’запас энергии в липидах, углеводы и белки должны быть преобразованы в форму, сразу же полезную. Реакции’окисление катаболизма (glycolyse, (3 окисление жирных кислот, аминокислоты катаболизма, цикл’лимонная кислота) удалить атомы d с подложек’водород (протоны + электроны) которые поддерживаются кофермент NAD и FAD.

– D’Кроме, повторное окисление этих коферментов необходимо для’поддержание окислительного катаболизма.

D’где-то еще, восстанавливающая способность этих коферментов используется в синтезе’ATP.

Процесс, который соединяет повторное окисление NADH, H+ и FADH2 в синтезе’АТФ путем фосфорилирования’АДФ называют фосфорилирующим окислением.

NB : Можно также сказать, окислительного фосфорилирования, но это назначение остается непригодным, поскольку они являются окислением Изложенных фосфорилирований.

II / Общий вид митохондриальной дыхательной цепи :

В дыхательной цепи, электроны из различных внутриклеточных реакций поддерживаются. Они проходят ряд’окислительно-восстановительные шаги к’кислород, чтобы в конечном итоге превратить его в воду. С’шаг за шагом’свободная энергия, необходимая для синтеза’АТФ обеспечивается’окисление НАДН, Н + и FADH2. Восстанавливающие эквиваленты передаются окислительно-восстановительной пары окислительно-восстановительный крутящий момент в направлении градиента окислительно-восстановительного потенциала от отрицательного до положительного других интересных мест, вверх’в л’молекулярный кислород. Эти окислительно-восстановительные пары или перенос ионов гидрида(NAD), то есть два атома’водород (FAD, кофермент Q), или электрон (цитохромы). L’набор этих коферментов d’окислительно-восстановительные и ферменты, простетической группой которых они являются, составляют дыхательную цепь..

Во время путешествия, электроны отдают свою энергию, чтобы создать протонный градиент через внутреннюю мембрану митохондрии. Этот градиент позволяет производить’СПС от’АДФ и неорганический фосфат.

Дыхательная цепь расположена на внутренней мембране митохондрий, где транспортеры’это.

Она производит’АТФ и’вода в соответствии с сопряженным процессом, состоящим из двух отдельных узлов, которые имеют свою собственную функцию :

  • Цепочка’окислительно-восстановительный продукт л’H20 на транспорте до’02 водород (Н + и е) восстановленный кофермент : с’это клеточное дыхание
  • Фосфорилирование’АДФ в АТФ достигается за счет’энергия, постепенно производимая цепью d’редокс

L’объединение этих двух типов реакции c’есть ли’фосфорилирование окисления.

1/ Происхождение и H2 02 необходимо для цепи :

  • H2 происходит от восстановленного кофермента : NADH, Н + и FADH2. Оба восстановленный кофермент являются субстратами митохондриальной дыхательной цепи
  • 02 Молекулярный доводят ткани органов дыхания, циркуляция и распределение в тканях.

2/ Расположение восстановленного кофермента :

  • FADH2 : митохондрии
  • NADH, H + :

– митохондрии : непосредственно в цепь
– цитозоль : необходимость «челнока», чтобы войти в митохондрии для нуклеотидов не пересекают митохондриальную мембрану.

3/ Элементы цепи’митохондриальный окислительно-восстановительный :

Окислительное фосфорилирование состоит из двух частей : в ходе первого этапа, электроны (это) т передаются от НАДНА и FADH2 к’02 ; этот транспорт’электроны связаны с перемещением протонов (H +) из матрицы в’межмембранное пространство. На втором этапе, L’накопленная энергия

промежуточный, в виде’протонный градиент через внутреннюю митохондриальную мембрану, мобилизуется обратным током H+ к матрице, что позволяет синтезировать’ATP.

Локализованная дыхательная цепь во внутренней митохондриальной мембране включает :

  • из четырех перевозчиков’é называется ЗЕЛЕНЫМИ комплексами (я, II, III, IV) которые закреплены, формируется из белков встроенных во внутренней мембране (Комплекс II на матрице лица) и сцеплены с простетическими группами d’редокс : FAD, ФМН, Протеин центр железосерных и цитохром.
  • два мобильных оператора d’электроны (убихинон и др цитохром С) которые обеспечивают непрерывность цепи путем соединения неподвижных элементов.

Перевозка’é от комплекса I к комплексу IV последовательно :

л-ио – III – цит – IV

Яйцо LL-ио – III-цит-IV,

III / Четыре комплексы носители ЗЕЛЕНЫЙ :

1/ Complexe I : NADH – Коэнзим Q oxydoréductase

  • Катализирует передачу’водород из НАДН, Н+ в л’убихинон Содержит FMN и несколько основных белков железо-сера

Он получает восстанавливающие эквиваленты НАДНЫ, H + :

– D’митохондриальное происхождение : окисление жирных кислот Р, превращение пирувата в ацетил-КоА и цикл л’лимонная кислота.

– D’цитозольное происхождение : glycolyse

  • L’запись НАДН, Н + в цепи находится на уровне комплекса I
  • Субстрат комплекса I является НАДН, H +(Е ° = – 0,32 V) и я’акцептор H+ и é является коферментом Q (убихинон) (Е ° = 0,06 V)
  • L’целью комплекса I является повторное окисление НАДН, Н + в NAD + и передачи 2H + 2t на коэнзим Q через ФМН и белки в центре железы-сере.

NADH, H + + UQ (убихинон) —–► NAD + UQH2 (убихинола)

  • L’образующийся убихинол очень подвижен в мембране и мигрирует к комплексу III
  • Комплекс I насосного сайт H + : действительно эта реакция’окислительно-восстановительный потенциал экзергоничен и высвобождает достаточно d’энергии, часть которой используется’фермент, перемещающий протоны из матрикса в’межмембранное пространство ; с’это прыжок’достаточная энергия.

2/комплекс II : НУ сукцинат-коэнзим Q oxydoréductase сборки :

  • сукцинатдегидрогеназы, кофермент ФАД, фермента, который катализирует 6го циклическая реакция’лимонная кислота.
  • несколько белков в центре железа-серы.

Этот комплекс обеспечивает прямую связь между циклом и цепочкой. Он получает восстанавливающие эквиваленты FADH2, произведенные циклом l’лимонной кислоты и передает их коферменту Q через железо-сероцентрированные белки :

FADH2 + КоО —–► FAD + CoQH2

Кофермент Q уменьшается на комплексной I, комплекс II, а также по FADH2 из р- окисление жирных кислот и челнока FADFI2 глицерина 3-фосфата, который поддерживал NADH восстановительных эквивалентов, Н+ д’гликолитическое происхождение.

Таким образом, кофермент Q пройти все эквивалент от уменьшения окислительного катаболизма.

  • Содержит белок железо-серы и цитохром Ь
  • L’вхождение FADH2 в цепь происходит на уровне Комплекса II
  • СУБСТРАТЫ комплекс II : FADFI2 и др сукцинат ; L’Акцептор Н+ + é является коэнзим Q
  • Цели Комплекс II :
  • Оксид фумарат янтарнокислого по сукцинатдегидрогеназе ФАДА (Комплекс II фермент и цикл Кребса). Реакция на Е ° = 0,03 V
  • Окисляется FADFI2, связанные с сукцинатдегидрогеназы ФАД
  • передачи 2 ред и 2 Н + сюр ио ——►UQH2
  • UQ.H2 мигрирует комплекс III
  • На уровне этого комплекса II л’энергия, выделяемая этой реакцией n’недостаточно для’есть протонная накачка.

Две других ферментов ADF варианта комплексного II ; он S’акты :

  • Глицерин-3-Р-дегидрогеназа : пространство сбоку межмембранного
  • L’ацил-КоА-дегидрогеназа (β оксидирование дез А.Г.) : умирают сторона

3/ комплекс III НУ коэнзим QH2 – цитохром с oxydoréductase собрать :

  • 2 цитохромы б
  • центр железо-сера в белке
  • и цитохрома кл

Он получает восстановительных эквивалентов кофермент Q H2 и проходит через цитохром с цитохромом белка и железа-серы центра :

Этот курорт захватывает электроны (но протоны) из’убихинола и передает их на две молекулы цитохрома с. Цитохром с оксидоредуктазой содержит два типа цитохрома : b и cl, а также’железо-серный белок

UQH2 + 2 цит. С (Fe +++) ————–►UQ + 2 цит. С(Fe ++) + 2H +

  • Цитохром С представляет собой небольшой мобильный белок, растворимый, который действует как носитель’электроны между комплексами III и IV ; Благодаря хорошей растворимости в’вода, он находится на внешней стороне внутренней мембраны, где происходит реакция.

Эта реакция’окислительно-восстановительный потенциал экзергоничен и высвобождает достаточно d’энергия, которую использует’фермент, перемещающий протоны из матрикса в’межмембранное пространство (Прыгать’достаточная энергия).

4/ комплекс IV или цитохром с оксидазы собирает :

  • ле цитохром а
  • ле цитохрома а3
  • и два иона меди

Он получает восстанавливающие эквиваленты цитохрома с и передает их в’молекулярный кислород, через цитохромы а и а3 :

2cyt.c (Fe ++) + >4 02 + 2Н + ► 2 цит. С (Fe +++) + H20

L’молекулярный кислород можно рассматривать как «мусорный бак», куда выбрасываются электроны после того, как’энергия.

Цитохром С-оксидаза является последним ферментом дыхательной цепи митохондрий. Он содержит два ядра под названием гем а и а3, каждый из’между ними связан с атомом меди. Электроны, являющиеся подложкой’фермент обеспечивается цитохромом С’межмембранное пространство затем переносится’фермент к л’кислород для дыхания, диффундирующий из сосудов в матрикс митохондрий.

Эта реакция’окислительно-восстановительный потенциал экзергоничен и высвобождает достаточно d’энергии, часть которой используется’фермент, перемещающий протоны из матрикса в’межмембранное пространство. Таким образом, эта накачка протонов связана с реакцией’редокс.

IV / Энергетический баланс митохондриальной дыхательной цепи :

NADH + H + + ½ 02 ———-► H20 + НАД + ΔG ° =- 220 КДж / моль = – 52,6 Ккал / моль

АДФ + число Пи + H + ——–► ATP + H20 ΔG ° = + 30,5 КДж / моль = + 7,3 Ккал / моль

  • Синтез’АТФ пропорциональна протонному градиенту
  • 3 производственных площадок, потому что изменение’достаточная энергия : комплексы I, III, IV
  • теоретический расход : 3 АТФ на пару d’Э дю НАДН, H + 2 АТФ на пару d’FADH2 V/Комплекс V : ATP – синтазы
  • Комплекс В н’не является перевозчиком’это

– Она состоит из двух элементов :

  • Fl субъединица или сочетание фактора (корпускулярно ЗЕЛЕНЫЙ) он расположен со стороны матрикса и состоит из нескольких различных полипептидных субъединиц, которые продуцируют’АТФ в митохондриях.
  • Трансмембранный субъединица FO : с’это канал, состоящий из 4 разные полипептидные цепи. Через нее вернуться к митохондриям протонов (канал protonique)

В отличии от других ферментов дыхательной цепи митохондрий, L’АТФ-синтаза перекачивает протоны из’межмембранное пространство к матрице. При этом, она восстанавливает’энергия, которую другие ферменты в цепи используют для накопления протонов в’межмембранное пространство.

Эта энергия связана с реакцией фосфорилирования’АДФ неорганическим фосфатом в присутствии Mg++.

Два транспортных белков (АТФ транслоказы и порин) наконец, позволить кофермент АТФ / АДФ, чтобы пройти через мембраны.

VI/ Связь между транспортной цепью d’e и АТФ-синтаза : chimiosmotiaue теория (п. MITCHELL (1961)

Эта теория предполагает, что передача’электроны и синтез’АТФ связаны через градиент протонов, который’устанавливается через внутреннюю митохондриальную мембрану. передача’электронов в митохондриальной дыхательной цепи приводит к перекачиванию протонов из матрикса в’межмембранное пространство. Это насосное активность H + комплексным I, III, IV приводит к большой разнице в концентрации H + : он S’устанавливает градиент концентрации H+. Этот градиент проявляется в разнице PH между матрицей и’межмембранное пространство (причем последний более кислая, чем матрица).

В комплексе (митохондриального АТФ-синтазы) наоборот, давайте вернем H+ из l’межмембранное пространство к матрице и использует’энергия, выделяемая для фосфорилирования l’АДФ и АТФ

VII / Регулирование дыхательной цепи :

Контроль дыхательной цепи и, следовательно, синтеза’АТФ осуществляется :

  • Наличие’АДФ : А л’основное состояние, АТП »АДФ

и [АДФ] увеличивается, скорость дыхательной цепи растет очень быстро и очень сильно.

  • респираторный контроль :

Ингибирование передачи’электроны на’кислород, блокирует синтез’АТФ наоборот, ингибирование’АТФ-синтаза блокирует перенос электронов VIII/ Разобщающие агенты и ингибиторы дыхательной цепи :

1/ Транспортная развязка d’электроны и синтез d’ATP :

Обычно дыхательная цепь и окислительное фосфорилирование связаны. Но образовавшийся протонный градиент может быть разрушен без пересечения протонами’АТФ-синтаза для присоединения к матрице

митохондриальная: это п’Здесь не будет’АТФ производит, но только тепло. Эта потеря дыхательного контроля

приводит к потреблению’повышенное содержание кислорода и’окисление НАДН.

  • бурая жировая ткань: встречается у животных, способных’впадать в спячку, в новорожденном- родился и в’взрослые, особенно женщины. С’представляет собой особую ткань, очень богатую митохондриями, цвет которой обусловлен сочетанием зеленого цвета цитохромов в митохондриях и’красный гемоглобин присутствует в’кровоснабжение, которое помогает переносить тепло к телу. Это делает контролируемое разобщение дыхательной цепи для поддержания температуры тела, которая имеет жизненно важное значение для новорожденных. действительно, внутренняя митохондриальная мембрана митохондрий содержит большое количество разобщающего белка 1 (ОГП 1) или термогенин, который приспосабливается к потоку протонов’течет из цитоплазмы в матрикс. L’протонный градиент энергии, обычно фиксируется как’ATP, выделяется в виде тепла, когда протоны проходят через’ОГП 1 в митохондриях. Этот путь активируется, когда температура тела начинает падать.
  • гормоны щитовидной железы: увеличить основной обмен путем индуцирования термогенин
  • 2-4 динитрофенол: с’является агентом, разобщающим дыхательную цепь, который используется в качестве активного ингредиента в некоторых гербицидах и фунгицидах.

2/ Ингибиторы дыхательной цепи :

Несколько мощных и смертоносные яды оказывают свое действие путем ингибирования окислительного фосфорилирования в определенной точке в нескольких этапах.

Ротенон, который используется в качестве яда для насекомых и рыб и л’amytai седативное средство из барбитуратов блокирует перенос электронов в NADH- COQ окислительно- редуктазы и тем самым предотвратить’использование НАДН в качестве субстрата.

Все ингибиторы, способные вызвать отравление у’человек, заблокировать’активность цитохромоксидазы (Комплекс IV дыхательной цепи) вызывая внутреннее удушье.

окись углерода: газ, способный вызвать смертельное отравление у’человек. СО связывается с железом гема с аффинностью 200 раз больше, чем у’кислород вызывает смещение’кислород от его связи с’гемоглобин. D’с другой стороны, цитохромоксидаза также блокируется, потому что’сродство последнего к СО равно 40 раз больше, чем’близость к’кислород.

L’синильная кислота и цианистый калий:

– L’HCN поглощается в основном в виде газа (Действительно, в секундах)

– !е К + CN поглощается перорально (Действительно в течение нескольких минут)

Основной целью является клеточная оксидазы цитохрома. Цианидная связь прерывает перенос электронов на’кислород. Дыхательная цепь останавливается, и клетка быстро погибает.’нехватка’ATP.

Курс доктора Н. КУЙДЕРА – Факультет Константина