Introduction propriétés, nomenclature et classification des enzymes

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OBJECTIFS : connaitre les bases de la nomenclature officielle et fonctionnelle.

Connaitre les 6 classes d’enzyme et leur Caractéristique fonctionnelle.

S’exercer à écrire la réaction catalysée lorsqu’on

Connait le nom fonctionnel d’une enzyme à partir

d’une réaction donnée en suivant les indications

données.

A/ INTRODUCTION ET PROPRIETES DES ENZYMES :

Le but du cours est de donner une vue d’ensemble des enzymes du métabolisme.

Toutes les réactions du métabolisme sont catalysées par les enzymes.

Les enzymes sont des protéines qui assurent la catalyse biologique. Elles accélèrent les réactions métaboliques d’un organisme vivant.

Il y’a au moins une enzyme différente par réaction catalysée, ce qui représente des milliers d’enzymes par organisme. (3000 enzymes) Les enzymes sont réparties sur des organites cellulaires différents et peuvent, ainsi, être qualifiées de « enzymes marqueurs ».

Les enzymes requièrent obligatoirement pour fonctionner une molécule annexe ou cofacteur, appelé COENZYME.

Ces cofacteurs sont de petites molécules (parfois simple ion métallique) liée à la protéine enzymatique.

Les enzymes sont les catalyseurs biologiques des réactions biochimiques :

* catalyseurs :

° Ils augmentent les vitesses de réaction, sans modifier la constante d’équilibre, en diminuant l’énergie libre d’activation ;

° Ils se retrouvent intacts à la fin de la réaction, bien qu’ils se soient intimement liés au substrat et produits. (Régénérées)

° Agissent à des concentrations très faibles.

1er exemple :

L’anhydrase carbonique est une enzyme présente dans toutes nos cellules.

Elle catalyse la réaction d’addition d’une molécule d’eau sur une molécule de gaz carbonique pour donner l’acide carbonique qui se dissocie au pH physiologique en un ion bicarbonate et un proton.

Cette réaction est réversible et aboutit à un état d’équilibre que la catalyse enzymatique ne change pas.

2eme exemple : environ 30g de pepsine pure sont capables de digérer presque deux tonnes de blanc d’œufs en quelque heures.

* Biologiques :

° sont produits par la cellule : tous les enzymes sont des
protéines de masse moléculaire élevée, thermolabiles

métaboliques (excp : les ribozymes sont des ARN doués d’activité catalytique) ;

° Ils sont spécifiques :ils transforment un substrat donné (spécificité de substrat) grâce à une réaction donnée (spécificité d’action) ;

°Ils sont régulables certains enzymes modifient leur activité catalytique en réponse à des signaux métaboliques, ce qui permet l’ajustement de l’offre métabolique à la demande cellulaire.

Toute enzyme est reconnue sur le plan fonctionnel par une région spécifique appelée « site actif» défini comme étant la région ou se fixe(nt) le (s) substrats et les coenzymes et ou a lieu la réaction. Le site actif joue un double rôle : celui de site de fixation du substrat et celui de site catalytique.

Le site actif est localisé au fond d’une poche de la zone interne de la protéine.

B/ NOMENCLATURE ET CLASSIFICATION :

A/ Classification fonctionnelle : prend en compte le nom du substrat de l’enzyme et le type de réaction catalysée.

EXP : Pyruvate carboxylase.

CH3-C-C00H+C02        =>         HOOC-CH2-C-COOH
=o Pyruvate          PC                          =o oxaloacétate

Lorsque l’enzyme utilise 2 substrats on les désigne tous les deux en indiquant :

  • le substrat donneur de radicaux
  • Le substrat accepteur du radical,libéré
  • Type de réaction catalysée plus «ase»

EXP : Glutamate pyruvate aminotransférase.

B/Nomenclature et classification officielle :

UI de biochimie a codifié la nomenclature et la classification des enzymes Sous une nomenclature dite officielle.

Toutes les enzymes sont répertoriées sous un numéro portant 4 nombres séparés par des points et précédés de EÇ (ENZYME COMMISSION)

Soit (EC X1.X2.X3.X4)

XI : peut varier de 1 à 6 => type de réaction

1 : oxydoréductases enzymes catalysant les

réactions d’oxydo-réduction en transférant les ions H+ et des électrons.

Elles sont associées à des coenzymes d’oxydoréduction (NAD.

FAD. FMN…).

Plusieurs de ces enzymes sont connues en tant que :

Oxydases.

Réductases.

Peroxvdases.

Qxvgénases.

Hvdrogénases. ou Déshvdrogénases.

2 : transférases enzyme dont le rôle est de catalyser le

transfert d’un groupe fonctionnel (par un exemple un groupe éthyle ou phosphate) d’une molécule (appelée donneur) à une autre (appelée accepteur). Par exemple, une enzyme catalysant la réaction suivante sera une transférase:

A-X + B —► A + B-X ou A est le donneur et B l’accepteur.

3 : hydrolase forment une classe d’enzymes qui catalysent

les réactions d’hydrolyse d’esters (estérases : carboxylester-hydrolases; peptidiques(peptidases :a-aminopeptido-aminoacidohydrolases, peptido-peptide hydrolases = endopeptidases), et de liaisons osidiques (osidases : glucosidases).Ces enzymes ne nécessitent pas

généralement de cœnzymes. Elles sont activables par des cations.

4 : lyase enzyme qui catalyse la rupture de différentes liaisons chimiques par des moyens autres que l’hydrolyse ou l’oxydation, formant ainsi souvent une nouvelle liaison double ou un nouveau cycle. Par exemple une enzyme lyase catalyse la réaction de transformation de l’adénosine triphosphate (ATP) en adénosine monophosphate cyclique (AMPc) : ATP => AMPc + PPi

5 : isomérase est une enzyme qui catalyse les changements

au sein d’une molécule, souvent par réarrangement des groupements fonctionnels et conversion de la molécule en l’un de ses isomères. Les isomérases catalysent des réactions du type :

A => B où B est un isomère de A

EXP : La phosphoglucomutase est une enzyme de la glycogénogenèse qui catalyse la réaction :

glucose-6-phosphate => glucose-1-phosphate, Comme toutes les mutases, son action ne consiste qu’à déplacer un groupement phosphate entre deux carbones d’une même molécule.

6 : ligases : une ligase est une enzyme qui catalyse la

jonction de deux molécules par de nouvelles liaisons covalentes avec hydrolyse concomitante de l’ATP ou d’autres molécules identiques.

De nombreuses ligases sont connues sous le nom de «synthases»

2X2 : signe l’appartenance à une sous classe. Ainsi, dans la classe I, la sous classe indique la nature du donneur d’électron, dans la classe 2, la sous classe indique la nature du groupement transféré. Dans la classe 3, la sous classe indique la nature de la liaison hydrolysée. Dans la classe 4, la sous classe indique la nature de la liaison coupée. Dans la classe 5, la sous classe indique le type d’isomérisation. Dans la classe 6, la sous classe indique la nature de la liaison créée.

X3 : signe l’appartenance à une sous-sous classe.

EXP dans la classe I et la sous classe I, la sous- sous classe indique la nature de l’accepteur d’électron.

X4 : numéro d’ordre dans le groupe et dans le sous groupe.

Cette classification officielle précise et complète la nomenclature fonctionnelle.

EXP :1a glucose-6-phosphate déshydrogénase catalyse la réaction glucose 6 phosphate -> 6-phosphogluconate,

Réaction de la voie des pentoses phosphate, est l’enzyme

EC 1.1.1.49 : oxydoréductase (classel) dont le donneur d’électrons est le groupement—C—OH (sous classel) et l’accepteur d’électron est le NADfsous sous classel), de numéro d’ordre 49.

En biochimie clinique, les enzymes peuvent être utilisés comme «paramètre», dans deux orientations sémiologiques distinctes:

• la recherche de déficit enzymatique génétique

EXP : déficit en G6PD cause d’anémie hémolytique.

• le diagnostic d’organe, par la mesure de certaines activités enzymatiques le plus souvent

plasmatique.

EXP : créatine kinase est un marqueur de cytolyse Cardiaque dans l’infarctus du myocarde.

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