Störungen des Eiweißstoffwechsels

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ich- GENERAL :

Proteinstoffwechsel spielt eine wesentliche Rolle bei der Funktion von Zellen und Geweben .Die Proteine ​​sind aus innerhalb des Ribosoms von Aminosäuren, die durch Nahrung zugeführt Säuren. Diese Proteine ​​werden dann in das extrazelluläre Medium oder akkumuliert im endoplasmatischen Retikulum ausgeschieden. Der Golgi-Apparat spielt eine Rolle bei der Lagerung, Kupplungs- oder Ausscheidung dieser Proteine. Protein-Moleküle werden entweder verwendet, mit einer Rate ausgeschieden werden, die von einem Organ zum anderen variiert. Ein dynamisches Gleichgewicht ist normalerweise zwischen der Rate der Synthese und Protein Verwendung etabliert. Aber viele pathologische Zustände können dieses Gleichgewicht auf verschiedenen Ebenen stören :

■ Zell : Die Hemmung der Synthese durch Tetrachlorid. Störung der Ausscheidung mit abnormaler Akkumulation von Proteinen in dem endoplasmatischen Retikulum, die Zelldegeneration oder Zelltod verursachen dehnt.

■ Die interzelluläre : Pathologische Proteinablagerungen. Diese Ablagerungen erkennen 3 spezifische Veränderungen der interzellulären Umgebung : L'Amylose, die fibrinoide und hyaline.

II- AMYLOSE :

Auch als Amyloid oder Amyloid-Krankheit, Amyloid ist eine pathologische Ablagerung einer homogenen Substanz aus Elfenbein weißen Farbe auf einem frisches Elemente durch Jod als Stärke braun gefärbt. Der Begriff Amyloidose ist unangemessen, es wird mit Jod zu seiner Färbung im Zusammenhang. in der Tat, es ist nicht ein Kohlenhydrat Poly Substanz, aber eine glucoproteique Substanz mit einer Proteinkomponente größer ist aber die Kohlenhydratkomponente gibt ihm die Analogie mit der Stärke.

1- IN MACROSCOPIE :

Amyloidose wird durch die Reaktion MECKEL demonstrierte. Es geht um die Anwendung Jod (lugol) auf der Schnittfläche der Gebühren betroffenes Organ : gibt eine Nuance BROWN MAHOGANY, DIE BLAU-VIOLETT DREHUNGEN, nach dem Aufbringen einer geschwefelten Säurelösung 10%.

Es wird zu Beginn im Drüsenepithel und Endothel in Arteriolen gelegen, dann erstreckt sich in den interzellulären Raum und die gesamte Dicke der Gefäßwände, verursacht Atrophie und Verlust des Gewebes.

2- In der optischen Mikroskopie :

Nach Routine Hämatoxylin Eosin-Färbung, Amylose, wenn die Farbe Schaufeln en Rose. Andere Wahl Farbstoffe sind Highlight Amyloidose verwendet :
– RED CONGO : Farben es rote Johannisbeere. In polarisiertem Licht Doppelbrechung von Amyloid erhalten.
– Das Violette Methyl : rot, lila und führt Metachromasie
– GREEN METHYL : violette Färbung.
– LA Thioflavin T : eine hellgrüne Fluoreszenz mikroskopische Untersuchung unter UV-Licht.

3- Elektronenmikroskopische :

Es scheint Fibrillenstruktur. Es besteht aus Fibrillen 7,5 – 10 nm haben, die Wust.

4- biochemische Struktur :

Die Amyloid umfasst :
– Eine Kohlenhydrateinheit : 10-15% über.
– Eine Proteinfraktion, fundamental, fibrilläre Struktur aus Proteinfragmenten an Immunglobuline bezogen. Diese Fibrillen sind von mehreren Arten nach ihren Krankheitsursachen. in der Tat, niemand aber die Amyloide.

5- VIELFALT Klinische Anatomie :

EIN – Amyloidose systematisiert ODER VERBREITET :

  • AMYLOSE GÉNÉRALISÉE PRIMITIVE : (par Perturbation immunocytaire). Es umfasst alle Formen von Amyloidose in dem die biochemische Struktur von Amyloidfibrillen von leichten Polypeptidketten Immunglobulin-kappa oder lambda besteht, sie sagen, dass er AL Amyloid. Dies ist der Fall von Amyloid in der Plasmazelle dyscrasias : multiplem Myelom, Krankheit Waldenstrôme. In dieser Vielfalt lokalisiert die Amyloid bevorzugt in der Skelettmuskulatur Strähne (Sprache), Verdauungskanal, Larynx und Lunge.
  • AMYLOSE VERBREITET SECONDAIRE : Dies ist die häufigste, gekennzeichnet durch das Erreichen große hepato-renalen-spleno .Es ist mit einem chronischen Krankheitsprozess assoziiert ist, wie :

– Entzündung granulomateuse (Tuberkulose usw.).
– chronische Eiterungen : chronische Osteomyelitis, Bronchiektasen eitrige.
– chronische rheumatische Entzündung.
– Cancers (Zügel, Magen, Hodgkin-Krankheit usw.).

In dieser Form, die biochemische Zusammensetzung der Fibrillen unterscheidet sich von der vorherigen : Amyloid A oder AA-Amyloid genannt.

  • MORPHOLOGISCHEN ASPEKTE :

– LEBER : Er erhob sich sehr fest Volumen. Seine Oberfläche ist glatt, die Schnittfläche ist glänzend. Histologiquement, Ablagerungen sitzt zwischen der Sinuskurve und Leber Spanne. Die komprimierten Leberzellen und deren Austausch sind gestört schließlich verblassen.
– LA RATE : selten riesig, harte oder elastische Konsistenz. Es hat manchmal Einlagen nodularisés scheinend, manchmal eine massive Infiltration des roten Pulpa in der weißen Pulpa verstreute.
– NIERE : Es ist groß, bleich, Firma, kortikale zeigt eine gelbliche Tönung. Histologisch zu erreichen interessiert glomerulus.

B- Amyloidose LOCALIZED :

sehr seltene Form.
Beispiele :

  • kutanen Lichen Amyloidose oder Amyloid.
  • Amylose du-Darm-Trakt Magen-Darm.
  • senile Amyloidose (Herz, Lunge, Gehirn : Alzheimer-Krankheit)
  • Stroma-Amyloid bestimmte Tumoren : Medullären Schilddrüsenkarzinoms.

6- FOLGEN Amylose :

Das erhöhte Volumen der Einlagen und deren Bedeutung nach und nach der Kompression führen und erstickend benachbarter Strukturen, ob oder nicht epitheliale. Die letzte Stufe ist die Atrophie der betroffenen Organe oder die zu beeinträchtigte Funktion des betroffenen Organs. Die Reversibilität ist umstritten.

7- STUDIEN :

Die Biopsie zur histologischen Untersuchung ist ein geeignetes Mittel zur Diagnose von klinischem Verdacht auf Amyloidose. Die Wahl der Biopsie hängt von dem klinischen und ätiologischen Kontext.

In Biopsie sekundär generali Amyloidose Punktur ist die Niere und insbesondere der Leber angedeutet. In primitiven verallgemeinert Amyloidose, oder in lokalisierten Amyloidosen, Rektumbiopsie oder Gummi ist ein Mittel der Wahl und erlaubt Diagnose in 75% der Fälle.

8- PATHOGENESE Amyloidose :

Derzeit Amyloidose gilt als Störungen der angeborenen Immunreaktionen oder erworbene bezogen werden :

  • Beim Menschen, Amyloidablagerungen fällt mit entweder einer Störung quantitativen (hypo oder Hyperaktivität) entweder mit einer qualitativen Störung des Immunsystems. Weder der pathogene Mechanismus oder die Zellen, die Amyloidfibrillen erzeugen, ist derzeit nicht mit Sicherheit bekannt.
  • bei Tieren, Es ist eine Induktionsphase abhängige T-Zellen gezeigt, die vor akkumulieren und das Aussehen der Einzahlung von dem Moment oder Amyloidose absetzt vermindern. Elektronenmikroskop, Dieses abnorme Protein und seine Vorläufer sind durch reticulo-histiozytäre Zelle hergestellt, Monozyten, Makrophagen, Histiozyten.

III- Andere Inhalte BEDINGUNGEN :

1- LA STOFF Hyaliner :

Es bezieht sich auf eine Substanz, die einen Aspekt aufweist FROSTED GLASS makroskopisch, und entspricht histologisch anhistes Einlagen, homogene, Eosinophilen. auf distingue :

  • Gefäß hyaline : interessiert vor allem kleine Schiffe (Ex : Diabetes, Lupus erythematodes, HTA gutartiger.
  • hyaline Binde : es ist dick und dicht Kollagen, das sagt einen Blick nimmt hyaline (Ex : Narbe sekundär zu einem entzündlichen Prozess, Mehrere senilen Uterus und Anhänge nach der Menopause).

Seine durch optische Mikroskopie zeigte basiert auf der gleichen Färbung von Kollagen.

Es braucht nicht die PAS.

2- LA STOFF FIBRINOIDE :

Es bezieht sich auf eine amorphe Struktur, eosinophile, Uniform, die wie der Name schon sagt, hat bestimmte morphologische Eigenschaften von Fibrin. Elle bietet einen Aspekt Entbindung filamenteux oder Kern und Farbe in Rosen die Eosin nehmen, Es ist nicht positiv.

Es wird in verschiedenen Situationen beobachtet :

  • Im Normalzustand wird in der Plazenta gefunden.
  • In dem pathologischen Zustand gefunden :

– In der Wand des Nierengefäßes bei Diabetes,
– Bei der rheumatoiden Arthritis, in Synovia und Hautknötchen gelenknahe.
– In einigen allergischen akuten Entzündungen.

Kurs von Dr. N. Lemma – Fakultät für Constantine